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Quantitative Fundamentals of Molecular and Cellular Bioengineering [electronic resource]

Wittrup, K. Dane

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자료유형E-BOOK
서명/저자사항Quantitative Fundamentals of Molecular and Cellular Bioengineering [electronic resource].
개인저자Wittrup, K. Dane.
Tidor, Bruce,
Hackel, Benjamin J,
Sarkar, Casim A,
발행사항Cambridge: MIT Press, 2020.
형태사항1 online resource (568 p.).
기타형태 저록Print version: Wittrup, K. Dane Quantitative Fundamentals of Molecular and Cellular Bioengineering Cambridge : MIT Press,c2020 9780262042659
ISBN0262353970
9780262353977


일반주기 Description based upon print version of record.
Case Study 3-1 J. D. Stone, J. R. Cochran, and L. J. Stern. T-cell activation by soluble MHC oligomers can be described by a two-parameter binding model. Biophys. J. 81: 2547-2557 (2001).
내용주기Intro -- Title Page -- Copyright -- Table of Contents -- Dedication -- Preface and Acknowledgments -- 1. Introduction to Biological Rate Processes -- 1.1. Biological Rate Processes -- 1.2. Why Develop a Model? -- 1.3. Mechanistic Model Formulation -- 1.4. Model Validation -- 1.4.1. Consistency with Experiment Is Necessary but Not Sufficient for a Model's Correctness -- 1.4.2. Comparison to Alternative Models -- 1.4.3. Prediction and Falsifiability -- 1.4.4. Parameter Sensitivity Analysis -- 1.5. Basic Themes in Rate Process Modeling -- 1.5.1. Steady State versus Equilibrium
1.5.2. Perturbations -- 1.5.3. Rate Forms -- 1.5.4. Characteristic Time and Length Scales -- Suggestions for Further Reading -- References -- 2. Noncovalent Binding Interactions -- 2.1. Kinetic Rate Constants -- 2.1.1. Typical Ranges for kon and koff -- 2.2. Thermodynamics -- 2.2.1. State Functions -- 2.2.2. Free Energy and Standard States -- 2.3. Energetic Contributions to Binding Affinity -- 2.3.1. Electrostatics -- 2.3.2. Hydrogen Bonding -- 2.3.3. van der Waals Interactions -- 2.3.4. Hydrophobic Effect -- 2.3.5. Deformation Energy and Entropy -- 2.4. Energetics of Protein Binding Interfaces
2.4.1. Thermodynamic Cycle Analysis -- Case Study 2-1 P. J. Carter, G. Winter, A. J. Wilkinson, and A. R. Fersht. The use of double mutants to detect structural changes in the active site of the tyrosyl-tRNA synthetase (Bacillus stearothermophilus). Cell 38: 835-840 (1984). -- Case Study 2-2 Z. S. Hendsch and B. Tidor. Do salt bridges stabilize proteins? A continuum electrostatic analysis. Protein Sci. 3: 211-226 (1994). -- 2.5. Environmental Impacts on Binding Rate -- 2.5.1. Arrhenius Relationship and Transition State Theory -- 2.5.2. Electrostatic Effects on Binding Kinetics
2.6. Molecular Measurements: Light-Matter Interactions -- 2.6.1. Scattering -- 2.6.2. Absorbance -- 2.6.3. Fluorescence -- Case Study 2-3 L. Song, E. J. Hennink, I. T. Young, and H. J. Tanke. Photobleaching kinetics of fluorescein in quantitative fluorescence microscopy. Biophys. J. 68: 2588-2600 (1995). -- 2.7. Fluorescence Applications for Biomolecular Measurements -- 2.7.1. Biosynthetic Fluorescent Labeling -- Case Study 2-4 B. G. Reid and G. C. Flynn. Chromophore formation in green fluorescent protein. Biochemistry 36: 6786-6791 (1997). -- 2.7.2. Common Fluorophores for In Vitro Conjugation
2.7.3. Fluorescence Instrumentation -- Suggestions for Further Reading -- Problems -- References -- 3. Binding Equilibria and Kinetics -- 3.1. Equilibrium Monovalent Protein-Ligand Binding -- 3.1.1. Monovalent Binding Isotherm -- 3.1.2. Graphical Representations -- 3.2. Binding Kinetics -- 3.3. Multiple Binding Sites -- 3.3.1. Independent Sites -- 3.3.2. Cooperativity -- 3.3.3. Avidity and Effective Concentration -- 3.3.4. Equilibrium Bivalent Binding at Cell Surfaces
요약A comprehensive presentation of essential topics for biological engineers, focusing on the development and application of dynamic models of biomolecular and cellular phenomena.
일반주제명Science.
SCIENCE / Life Sciences / Molecular Biology.
Science.
언어영어
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